Molecular cell：去甲基立体化酶也能促进泛素立体化，到底怎么回事？

近日，来自复旦大学该大学的徐彦辉研究小组在著名国际期刊molecular cell发表了他们的最新研究进展，他们发掘出遗传物质去酮化酶LSD2同时带有E3谷胱甘肽相互连接酵素，LSD2都能体现作用其谷胱甘肽相互连接酵素作出贡献O-GlcNAc淀粉基转移酶水解，从而体现炎新功能。研究人员指出，遗传物质去酮化酶通过其去酮酵素在多种生物科学捷径之中体现举足轻重作用。但是关于其去酮酵素非体现作用性的相关研究较少。他们发掘出，遗传物质H3K4me1/me2去酮化酶LSD2不仅带有去酮化酵素，同时还带有E3谷胱甘肽相互连接酵素。LSD2都能并不需要对O-GlcNAc淀粉基转移酶进行谷胱甘肽化作出贡献其发生肽酶体体现作用性肽水解，并且LSD2都能通过其E3谷胱甘肽相互特罗斯季亚涅齐新功能抑制A549肺癌细胞内系生长，但这种抑制作用并不体现作用于LSD2的去酮化酵素。通过遗传物质手段删除LSD2都能保持稳定OGT作出贡献293T细胞内的克隆形成。研究人员发掘出LSD2都能通过其去酮化酵素和E3谷胱甘肽相互特罗斯季亚涅齐新功能调节多种不同靶基因表达。这种调节作用表明LSD2都能通过作出贡献OGT发生肽水解抑制发生，说明了了LSD2抑制发生的新机制，同时LSD2作为E3谷胱甘肽相互特罗斯季亚涅齐，它的其他催化仍有待发掘出。综上所述，这项研究说明了了LSD2通过其E3谷胱甘肽相互连接酵素体现炎新功能的新机制，并且在遗传物质去酮化酶和谷胱甘肽体现作用捷径中间构建了联系，对细胞内内多种不同生物科学捷径中间的交叉研究带有举足轻重意义。原始出处：Yi Yang, Xiaotong Yin, Huirong Yang, Yanhui Xu.Histone Demethylase LSD2 Acts as an E3 Ubiquitin Ligase and Inhibits Cancer Cell Growth through Promoting Proteasomal Degradation of OGT.Molecular Cell.March 12, 2015.